هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها

أمفيفيسين

من أرابيكا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث

An Error has occured retrieving Wikidata item for infobox أمفيفيسين هو بروتين يشفر لدى البشر بواسطة الجين AMPH.[1][2]

الوظيفة

يشفر هذا الجين بروتينا له صلة بالسطح السيتوبلازمي للحويصلات المشبكية. مجموعة جزئية من المرضى بمتلازمة الشخص المتيبس والذين تأثرو كذلك بسرطان الثدي موجبو المناعة الذاتية الضدية ضد هذا البروتين. يُنتِج وصل بديل لهذا الجين نسختين متغايرتين تشفران نظرين مختلفين. وُصِفت نسخ وصل بديل متغايرة إضافية لكن طول تسلسلاتها الكامل لم يُحدد بعد.[2]

أمفيفيسين هو بروتين متواجد بكثرة في الدماغ مع نهاية أمينية تتآثر مع الليبيد، نطاق BAR للمثنوية والارتباط بالغشاء، كلاثرين ونطاق ارتباط بالموائم ونطاق SH3 بالنهاية الكربوكسيلية. في الدماغ، يُعتقد أن وظيفته الأساسية هي توظيف الدينامين في مواقع الإدخال الخلوي المتوسَّطَة بالكلاثرين. توجد نسختان من الأمفيفيسين لدى الثدييات مع بنية إجمالية متماثلة. يُعبر عن هيئة توصيل بديل شائعة من الأمفيفيسين 2 (BIN1) لا تحتوي على تآثرات الكلاثرين أو الموائم بشكل كبير في النسيج العضلي ولها دور في تكوين واستقرار شبكة النبيب المستعرض. في أنسجة أخرى للأمفيفيسين على الأرجح دور في أحداث أخرى خاصة بالارتباط بالغشاء واستقرار انحناءاته.

تآثرات

تم إظهار أن الأمفيفيسين يتآثر مع DNM1،[3][4][5][6][7] فوسفوليباز D1،[8]CDK5R1،[9]PLD2،[8]CABIN1،[10] وSH3GL2.[3][11]

مراجع

  1. ^ De Camilli P، Thomas A، Cofiell R، Folli F، Lichte B، Piccolo G، Meinck HM، Austoni M، وآخرون (ديسمبر 1993). "The synaptic vesicle-associated protein amphiphysin is the 128-kD autoantigen of Stiff-Man syndrome with breast cancer". The Journal of Experimental Medicine. ج. 178 ع. 6: 2219–23. DOI:10.1084/jem.178.6.2219. PMC:2191289. PMID:8245793.
  2. ^ أ ب "Entrez Gene: AMPH amphiphysin (Stiff-Man syndrome with breast cancer 128kDa autoantigen)". مؤرشف من الأصل في 2010-12-05.
  3. ^ أ ب Micheva KD، Kay BK، McPherson PS (أكتوبر 1997). "Synaptojanin forms two separate complexes in the nerve terminal. Interactions with endophilin and amphiphysin". The Journal of Biological Chemistry. ج. 272 ع. 43: 27239–45. DOI:10.1074/jbc.272.43.27239. PMID:9341169.
  4. ^ Wigge P، Köhler K، Vallis Y، Doyle CA، Owen D، Hunt SP، McMahon HT (أكتوبر 1997). "Amphiphysin heterodimers: potential role in clathrin-mediated endocytosis". Molecular Biology of the Cell. ج. 8 ع. 10: 2003–15. DOI:10.1091/mbc.8.10.2003. PMC:25662. PMID:9348539.
  5. ^ McMahon HT، Wigge P، Smith C (أغسطس 1997). "Clathrin interacts specifically with amphiphysin and is displaced by dynamin". FEBS Letters. ج. 413 ع. 2: 319–22. DOI:10.1016/S0014-5793(97)00928-9. PMID:9280305.
  6. ^ Chen-Hwang MC، Chen HR، Elzinga M، Hwang YW (مايو 2002). "Dynamin is a minibrain kinase/dual specificity Yak1-related kinase 1A substrate". The Journal of Biological Chemistry. ج. 277 ع. 20: 17597–604. DOI:10.1074/jbc.M111101200. PMID:11877424.
  7. ^ Grabs D، Slepnev VI، Songyang Z، David C، Lynch M، Cantley LC، De Camilli P (مايو 1997). "The SH3 domain of amphiphysin binds the proline-rich domain of dynamin at a single site that defines a new SH3 binding consensus sequence". The Journal of Biological Chemistry. ج. 272 ع. 20: 13419–25. DOI:10.1074/jbc.272.20.13419. PMID:9148966.
  8. ^ أ ب Lee C، Kim SR، Chung JK، Frohman MA، Kilimann MW، Rhee SG (يونيو 2000). "Inhibition of phospholipase D by amphiphysins". The Journal of Biological Chemistry. ج. 275 ع. 25: 18751–8. DOI:10.1074/jbc.M001695200. PMID:10764771.
  9. ^ Floyd SR، Porro EB، Slepnev VI، Ochoa GC، Tsai LH، De Camilli P (مارس 2001). "Amphiphysin 1 binds the cyclin-dependent kinase (cdk) 5 regulatory subunit p35 and is phosphorylated by cdk5 and cdc2". The Journal of Biological Chemistry. ج. 276 ع. 11: 8104–10. DOI:10.1074/jbc.M008932200. PMID:11113134.
  10. ^ Lai MM، Luo HR، Burnett PE، Hong JJ، Snyder SH (نوفمبر 2000). "The calcineurin-binding protein cain is a negative regulator of synaptic vesicle endocytosis". The Journal of Biological Chemistry. ج. 275 ع. 44: 34017–20. DOI:10.1074/jbc.C000429200. PMID:10931822.
  11. ^ Modregger J، Schmidt AA، Ritter B، Huttner WB، Plomann M (فبراير 2003). "Characterization of Endophilin B1b, a brain-specific membrane-associated lysophosphatidic acid acyl transferase with properties distinct from endophilin A1". The Journal of Biological Chemistry. ج. 278 ع. 6: 4160–7. DOI:10.1074/jbc.M208568200. PMID:12456676.